چکیده: آنزیم پکتات لیاز از انواع آنزیم های پکتیناز است که با عملکرد خود و انجام واکنش بتا الیمیناسیون، موجب کاتالیز برش حذفی اتصالات آلفا یک به چهار موجود در فقره ی پلی گالاکتورونیک اسید و تشکیل الیگوگالاکتورونات های غیر اشباع می شود. حضور این آنزیم تا کنون در گیاهان، میوه ها و میکروارگانیسم هایی نظیر قارچ ها و باکتری ها به اثبات رسیده است. از آنجائیکه این آنزیم نقش مهمی در تجزیه ی پکتات موجود در تیغه ی میانی گیاهان دارد، عمدتا آن را به عنوان آنزیمی کلیدی و موثر در فرآیندهای زیستی مانند رشد و نمو و نیز نرمی و رسیدگی میوه ها در طول فرآیند بلوغ در نظر می گیرند. به علاوه حضور این آنزیم در اغلب میکروارگانیسم های بیماری زا ، نقش مهمی را برای این آنزیم در مراحل ابتدایی نفوذ این جانداران به بافت میزبان، به اثبات رسانیده است. در این پایان نامه، ژن کد کننده ی آنزیم پکتات لیاز از باکتری بومی ترموفیل Cohnella sp.A01، با استفاده از پرایمرهای اختصاصی، جداسازی و همسانه سازی شد. همسانه سازی در وکتور بیانی pET26-bدر میزبان پروکاریوتیDE3) BL21) به انجام رسید و ژن مذکور با القا توسط IPTG بیان گردید. فرآیند خالص سازی پروتئین نوترکیب تولیدی با استفاده از ستون کروماتوگرافی نیکل سفارز انجام شد و ویژگی های بیوشیمیایی آنزیم خالص مورد ارزیابی قرار گرفت. در نهایت به منظور مشاهده ی تاثیر آنزیم بر روی سوبسترا، زیست سنجی و نیز آزمون پلیت به انجام رسید. نتایج این پژوهش نشان داد که پروتئین نوترکیب پکتات لیاز دارای pH و دمای اپتیمم 7 و 60 درجه ی سانتی گراد است و در این شرایط بیشترین فعالیت را دارد. همچنین این آنزیم در 9- 6 pH و نیز دمای 70-10 درجه ی سانتی گراد از پایداری نسبتا بالایی برخوردار است و از این رو می تواند گزینه ی مناسبی جهت استفاده در پیش تصفیه ی پساب های پکتیکی، صنایع نساجی و نیز فرآیند استخراج روغن باشد.